惡魔推銷員 wrote:
病毒靠靜電吸附黏上細胞？細胞本身帶負電？病毒帶正電？
老實說我覺得你講的東西太先進了，有沒有相關的文章可以參考呀？
在上面87樓已經說過了
組胺酸（Histidine）縮寫為His或H、其脂肪酸有第二個胺基；
離胺酸（Lysine）縮寫為Lys或K, 有弱解離的咪唑團(imidazole)
精胺酸（Arginine） 縮寫Arg, R，有一個帶正電的胍基(guanidine group)
在正常生理環境下帶正電。
最早是英國倫敦聖喬治大學的腫瘤學教授達格利什（Angus Dalgleish） 和挪威病毒學家索倫森（Birger Sørensen）提出
The Evidence which Suggests that This Is No Naturally Evolved Virus
A Reconstructed Historical Aetiology of the SARS-CoV-2 Spike
Birger Sørensen, Angus Dalgleish & Andres Susrud
Immunor & St Georges University of London
發現 Spike 三聚體中可以看出，大多數陽性帶電氨基酸位於Spike棘突蛋白附近或頂部，為受體結合域提供了一個pI=8.906，而 Cov-2 特定的 Cys538-Cys590 鹽橋salt bridge帶來了 526-560 的額外電荷（甚至更高的 pI=10.03）通過 Cys391-Cys525 到受體結合基序旁邊的位置（其中 ACE2受體位於）。
通過結構域的 Cys-Cys 橋接 (538-590) 直接進入 RBD 的核心（到大約位置 400）。 這個新的插入到 SARS-CoV-2 尖峰spike中的 Cys-Cys 屬性( 兩性離子Zwitterion,內鹽或偶極離子), 在 SARS-CoV-1病毒中並不存在。
第二篇
https://www.cell.com/cell/fulltext/S0092-8674(20)31230-7?rss=yes
Cell, VOLUME 183, ISSUE 4, P1043-1057.E15, NOVEMBER 12, 2020
SARS-CoV-2 Infection Depends on Cellular Heparan Sulfate and ACE2
紅框框起來的就是對正電荷有影響的氨基酸 , 並標示有位點
還比較了 SARS-1的該位點 氨基酸是如何轉變 為 帶正電的 SARS-2
帶正電荷的殘基位於ACE2結合位點的遠端
帶正電荷的殘基在遠端 , 根本就不是 ACE2 受體的結合位點
SARS-CoV-2 有增強的正電荷群 , 能和 帶負電荷的 硫酸乙酰肝素蛋白聚醣HSPGs結合，獨立於結合Spike棘蛋白ACE2受體的模式
這個病毒帶有正電荷群 K444 R509 R346 , R355 K356 R357 R466, 和細胞結合的部份, 並非只有ACE2
由SARS1的 ERKR →SARS 2 的NRKR 這涉及兩個位點的改變 Glu(E)354Asn(N) 及 Lys(K)357 Arg(R)
354由SARS1 的麩胺酸(glutamic acid) 帶負電 , 轉變為SARS-2的天門冬醯酸(Asparagine)N取代後轉變為中性, 但這個中性N, N354在 △ E為負值<0 , 表示有可以做功的能量 , 加上R355 K356 R357 讓整體 帶正電的情況改變
這一群帶正電氨基酸 K444 R509 R346 , R355 K356 R357 R466 和肝素的結合數 及 使用分子操作環境 (MOE) 軟體評估肝素-蛋白質接觸和能量貢獻表明, 與帶正電荷的氨基酸 R346、R355、K444、R466 和可能的 R509 有很強的相互作用。 貢獻的能量 如圖
除了 SARS-CoV-2 中的 Asn354 是 SARS-CoV-1 中帶負電荷的谷氨酸殘基外，預測與寡糖協調的其他氨基酸殘基是保守的。除了進入受體 ACE2 和跨膜蛋白酶絲氨酸 2 (TMPRSS2) 之外，SARS-CoV-1 已被證明與細胞 HS 有相互作用。
但是 和 SARS-CoV-1 帶電相比，SARS-CoV-2 有增強的正電荷群 , 能和 帶負電荷的 硫酸乙酰肝素蛋白聚醣HSPGs結合，獨立於結合Spike棘蛋白ACE2受體的模式 ，利於 SARS-CoV-2 黏上人類細胞 , 以雙重結合模式去感染人類細胞。
第三篇
Three-fold mechanism of inhibition of SARS-CoV-2 infection by the
interaction of the spike glycoprotein with heparin.
arXiv:2103.07722
這個病毒實驗證據表明帶負電荷的HSPGs 作為共同受體，通過結合Spike棘蛋白，利於 SARS-CoV-2 黏上人類細胞。
結合肝素鏈的棘蛋白, 模擬後獲得的結構顯示為分子靜電映射到它們的表面以顯示部分帶正電荷的路徑，
可與肝素 結合。肝素以帶青色碳元素著色的棒狀表示形式顯示。
黃色虛線顯示棘蛋白和肝素之間的 H 鍵。close封閉和開放open的插圖構象突出了肝素和 RBD（T345、R346、N354、R355、N360）和 S1/S2（R682、R683、R685）HBD 表示
HSPGs 延伸出去的支鏈HS
第四篇
Front Mol Biosci. 2020; 7: 591873.
Published online 2020 Dec 9. doi: 10.3389/fmolb.2020.591873
PMCID: PMC7755986
PMID: 33363207
Spike Proteins of SARS-CoV and SARS-CoV-2 Utilize Different Mechanisms to Bind With Human ACE2
SARS-CoV 和 SARS-CoV-2 的刺突蛋白利用不同的機制與人 ACE2 結合
Abstract 摘要
我們實施了多尺度計算方法來研究人類 ACE2 和 SARS-CoV 和 SARS-CoV-2 的 S 蛋白的結合機制。計算並詳細比較了 SARS-CoV 和 SARS-CoV-2 的靜電特徵，包括靜電勢、電場線和靜電力。結果表明，即使在不同的距離下，SARS-CoV 和 SARS-CoV-2 S 蛋白都通過靜電力對 ACE2 具有吸引力。然而，由於 SARS-CoV S 蛋白和 SARS-CoV-2 S 蛋白之間的突變，導致靜電特徵的殘基完全不同。對這些差異進行了全面分析。與 SARS-CoV 相比，SARS-CoV-2 使用更穩健的策略與 ACE2 結合：電場線相關殘基的分佈完全不同，這導致 SARS-CoV-2 的結合策略更穩健。此外，SARS-CoV-2 具有比 SARS-CoV 更高的電場線密度，這表明與 SARS-CoV 相比，SARS-CoV-2 和 ACE2 之間的相互作用更強。本研究確定了參與鹽橋和氫鍵的關鍵殘基
第五篇
The binding of heparin to spike glycoprotein inhibits SARS-CoV-2 infection by three mechanisms
Journal of Biological Chemistry ,Volume 298, Issue 2, February 2022, 101507
https://doi.org/10.1016/j.jbc.2021.101507
況且這帶正電荷的區域橫跨 S1 到 S2
第六篇
Interactions Of The Spike Protein And Heparin
https://prace-ri.eu/interactions-of-the-spike-protein-and-heparin/
Three-fold mechanism of inhibition of SARS-CoV-2 infection by the interaction of the spike glycoprotein with heparin
又有 down 和 up 二個構象
利於 SARS-CoV-2 黏上人類細胞 , 以HSPGs 和ACE2雙重結合模式，感染人類細胞。
第七篇
Signal Transduction and Targeted Therapy volume 6, Article number: 39 (2021)
Engaging the spikes: heparan sulfate facilitates SARS-CoV-2 spike protein binding to ACE2 and potentiates viral infection
首先 , 帶負電荷的HSPGs 硫酸類肝素, 支鏈HS 能與 S1 上的正電荷群 "靜電吸附" , 這 促進了最初的 SARS-CoV-2 病毒粒子與宿主細胞的對接
受體 ACE2 結合位點的旁邊, 就是帶負電HSPGs硫酸類肝素與S蛋白帶正電氨基酸群的接合位點, 兩者彼鄰,所以HSPGs 也加強了 ACE2 受體的結合
帶負電的 HS 有對於帶正電的病毒S蛋白, 產生"病毒收集器”的作用，但病毒進入需要隨後轉移到蛋白質受體。而HS與細胞膜上的病毒顆粒直接接觸並隨後促進了開放的 RBD up 構象
這個病毒681-PRRA-684的插入, 讓它自備了Furin蛋白酶, 切開S1/S2 , 讓S2溶開細胞膜, 胞吞作用進入細胞。
